Molekuliarnaia biologiia · 2006
[Identification of beta-aggregate sites in protein chain].
Аннотация на английскомСтатьяОбзорНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Galzitskaia O V
Аннотация
Studying amyloid diseases (amyloidoses) has been especially actual and has attracted the attention of researchers all over the world in connection with the appearance of epidemic prion diseases such as Bovine Spongiform Encephalopathie in cattle and Creutzfeldt-Jakob in human. Amyloidoses are caused by transition of a "Работает" protein molecule or peptide from a native conformation to a very stable pathologic form: molecules in a pathologic conformation aggregate, that results in the amyloid fibrils which can grow infinitely. Investigation of molecular mechanisms of these diseases and the ability to find protein regions responsible for the appearance of the given diseases is a fundamental problem. Theoretical and experimental studies of amyloid fibril formation are considered in this review.