Virus genes · 2004
Expression of recombinant envelope protein of Japanese encephalitis virus YL strain in Escherichia coli possesses hemagglutination activity.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Chen S-O, Tsai T-H, Chang T-J, Wong M-L, Su H-P, Liu J-J
Аннотация
The nucleotide sequence of glycoprotein E of YL vaccine strain was cloned, sequenced and expressed in E. coli. Phylogenetic analysis of envelope (E) amino acid sequences of 18 JEVs in GenBank showed that the vaccine strain YL closer to the virulent strain HVI which is a Taiwanese isolate. We found only two amino acid mutations (K-138 and G-389) of E protein might lead viral attenuation in YL. In this study, we used pRSET vector system to construct three recombinant plasmids (pRSET/F1R1, pRSET/F2R2 and pRSET/F1R2), which encoded and expressed different or overlapping amino acid region of E protein. The antigenicity and hemagglutination activity of these recombinant proteins were examined by western blotting and hemagglutination test, respectively. Our results demonstrated that the recombinant protein of pRSET/F1R2 possesses predominant antigenicity and hemagglutination activity.