FEBS letters · 2014
Dissection of the role of p62/Sqstm1 in activation of Nrf2 during xenophagy.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Ishimura Ryosuke, Tanaka Keiji, Komatsu Masaaki
Аннотация
Upon infection of a cell by Salmonella, p62/Sqstm1 assembles on the microbes; simultaneously, p62/Sqstm1 is phosphorylated at Ser351, leading to inactivation of Keap1, which is responsible for degrading Nrf2. Thus, cytoprotective Nrf2 targets are induced at the same time that autophagosomes entrap the microbes (xenophagy). However, the detailed role of p62/Sqstm1 during xenophagy has remained unclear. Here we show that translocation of p62/Sqstm1 to invasive Salmonella precedes Ser351 phosphorylation. Furthermore, in addition to Ser351 phosphorylation, oligomerization of p62/Sqstm1 is also required for localization of Keap1 onto microbes, which is followed by Nrf2 activation. Our data reveal the sequential dynamics of p62/Sqstm1 in response to bacterial infection.
Предметные рубрики MeSH
Adaptor Proteins, Signal TransducingAnimalsAutophagyCells, CulturedCytoskeletal ProteinsHeat-Shock ProteinsHost-Pathogen InteractionsKelch-Like ECH-Associated Protein 1MiceNF-E2-Related Factor 2PhosphorylationProtein BindingProtein MultimerizationProtein Processing, Post-TranslationalProtein Structure, TertiaryProtein TransportSalmonella InfectionsSalmonella typhimuriumSequestosome-1 ProteinUbiquitin