Protein and peptide letters · 2008
Solubility improvement of an anthrax toxin peptide inhibitor by rational amino acid randomization.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Pini Alessandro, Brunetti Jlenia, Falciani Chiara, Fabbrini Monica, Bracci Luisa
Аннотация
We previously described a potent anthrax toxin inhibitor, based on a phage-library-selected peptide sequence, synthesized as a tetra-branched molecule on a lysine core and further modified for improvement of activity [Pini et al., Biochem. J., 2006, 395, 157]. This branched peptide had very low solubility because of several hydrophobic residues in the peptide sequence. This complicated molecule purification and manufacturing. Here we report a rational modification of the peptide sequence, obtained by construction and selection of several mini libraries of branched peptides, containing sequences randomized in non crucial positions of the original peptide. Mini libraries were screened for solubility and inhibitory activity. This procedure enabled us to obtain a new peptide with a better solubility and identical inhibitory activity.