FEBS letters · 1991
Canine hydrophobic surfactant polypeptide SP-C. A lipopeptide with one thioester-linked palmitoyl group.
Сравнительное исследованиеСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Johansson J, Persson P, Löwenadler B, Robertson B, Jörnvall H, Curstedt T
Аннотация
The amino acid sequence and the posttranslational modification of the hydrophobic surfactant polypeptide SP-C from canine, rabbit and bovine lungs were established by direct sequence analysis and plasma-desorption time-of-flight mass spectrometry. The results reveal that canine SP-C has only one cysteine residue which, however, is palmitoylated, like the two Cys residues in other characterized SP-C molecules. In addition, canine SP-C is N-terminally truncated, with only 34 amino acid residues in its longest form. Thus, SP-C molecules can apparently vary to some extent in the N-terminal lipid-modified part, whereas the extremely hydrophobic middle and C-terminal parts are well conserved.