MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1107/s1744309107007221

Медицинская библиотека · Acta crystallographica. Section F, Structural biology and crystallization communications · 2007

Structure of 5-formyltetrahydrofolate cyclo-ligase from Bacillus anthracis (BA4489).

Meier Christoph, Carter Lester G, Winter Graeme, Owens Ray J, Stuart David I, Esnouf Robert M

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПеревод в очереди

Аннотация

Bacillus anthracis is a spore-forming bacterium and the causative agent of the disease anthrax. The Oxford Protein Production Facility has been targeting proteins from B. anthracis in order to develop high-throughput technologies within the Structural Proteomics in Europe project. As part of this work, the structure of 5-formyltetrahydrofolate cyclo-ligase (BA4489) has been determined by X-ray crystallography to 1.6 A resolution. The structure, solved in complex with magnesium-ion-bound ADP and phosphate, gives a detailed picture of the proposed catalytic mechanism of the enzyme. Chemical differences from other cyclo-ligase structures close to the active site that could be exploited to design specific inhibitors are also highlighted.

Для цитирования: Meier Christoph, Carter Lester G, Winter Graeme, Owens Ray J, Stuart David I, Esnouf Robert M. Structure of 5-formyltetrahydrofolate cyclo-ligase from Bacillus anthracis (BA4489).. Acta crystallographica. Section F, Structural biology and crystallization communications. 2007. DOI: 10.1107/s1744309107007221.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.