Science (New York, N.Y.) · 1998
Proteolytic inactivation of MAP-kinase-kinase by anthrax lethal factor.
СтатьяПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Duesbery N S, Webb C P, Leppla S H, Gordon V M, Klimpel K R, Copeland T D, Ahn N G, Oskarsson M K, Fukasawa K, Paull K D, Vande Woude G F
Аннотация
Anthrax lethal toxin, produced by the bacterium Bacillus anthracis, is the major cause of death in animals infected with anthrax. One component of this toxin, lethal factor (LF), is suspected to be a metalloprotease, but no physiological substrates have been identified. Here it is shown that LF is a protease that cleaves the amino terminus of mitogen-activated protein kinase kinases 1 and 2 (MAPKK1 and MAPKK2) and that this cleavage inactivates MAPKK1 and inhibits the MAPK signal transduction pathway. The identification of a cleavage site for LF may facilitate the development of LF inhibitors.
Предметные рубрики MeSH
AnimalsAntigens, BacterialBacillus anthracisBacterial ToxinsBinding SitesCalcium-Calmodulin-Dependent Protein KinasesCell Line, TransformedEnzyme ActivationEnzyme InhibitorsHumansMAP Kinase Kinase 1MAP Kinase Kinase 2MetalloendopeptidasesMiceMitogen-Activated Protein Kinase KinasesMyelin Basic ProteinOocytesPhosphorylationProtein Serine-Threonine KinasesProtein-Tyrosine KinasesRecombinant Fusion ProteinsSequence DeletionSignal TransductionXenopus laevis