Infection and immunity · 1998
Molecular characterization of Treponema pallidum mcp2, a putative chemotaxis protein gene.
Сравнительное исследованиеСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Greene S R, Stamm L V
Аннотация
The nucleotide sequence of the Treponema pallidum mcp2 gene was determined. mcp2 encodes a 45.8-kDa protein whose deduced amino acid sequence has significant homology with the C-terminal region of bacterial methyl-accepting chemotaxis proteins (MCPs). The Mcp2 N terminus lacks the hydrophobic transmembrane regions present in most MCPs. An Mcp2 fusion protein was strongly reactive with antibody (HC23) to the highly conserved domain of MCPs and with rabbit syphilitic serum. Antibody HC23 reacted with six T. pallidum proteins, including a 45-kDa protein that may correspond to Mcp2. This protein was present in the aqueous phase from T. pallidum cells that were solubilized with Triton X-114 and phase partitioned.