Science (New York, N.Y.) · 2003
Role of a highly conserved bacterial protein in outer membrane protein assembly.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Voulhoux Romé, Bos Martine P, Geurtsen Jeroen, Mols Maarten, Tommassen Jan
Аннотация
After transport across the cytoplasmic membrane, bacterial outer membrane proteins are assembled into the outer membrane. Meningococcal Omp85 is a highly conserved protein in Gram-negative bacteria, and its homolog Toc75 is a component of the chloroplast protein-import machinery. Omp85 appeared to be essential for viability, and unassembled forms of various outer membrane proteins accumulated upon Omp85 depletion. Immunofluorescence microscopy revealed decreased surface exposure of outer membrane proteins, which was particularly apparent at the cell-division planes. Thus, Omp85 is likely to play a role in outer membrane protein assembly.
Предметные рубрики MeSH
Amino Acid SequenceBacterial Outer Membrane ProteinsCell MembraneConserved SequenceFimbriae ProteinsIsopropyl ThiogalactosideLipopolysaccharidesMicroscopy, FluorescenceMolecular Sequence DataNeisseria meningitidisPhospholipases APhospholipases A1PorinsProtein DenaturationProtein FoldingProtein Structure, TertiaryProtein Transport