Antimicrobial agents and chemotherapy · 2002
Identification of a chromosome-borne expanded-spectrum class a beta-lactamase from Erwinia persicina.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Vimont Sophie, Poirel Laurent, Naas Thierry, Nordmann Patrice
Аннотация
From whole-cell DNA of an enterobacterial Erwinia persicina reference strain that displayed a penicillinase-related antibiotic-resistant phenotype, a beta-lactamase gene was cloned and expressed in Escherichia coli. It encoded a clavulanic-acid-inhibited Ambler class A beta-lactamase, ERP-1, with a pI value of 8.1 and a relative molecular mass of ca. 28 kDa. ERP-1 shared 45 to 50% amino acid identity with the most closely related enzymes, the chromosomally encoded enzymes from Citrobacter koseri, Kluyvera ascorbata, Kluyvera cryocrescens, Klebsiella oxytoca, Proteus vulgaris, Proteus penneri, Rahnella aquatilis, Serratia fonticola, Yersinia enterocolitica, and the plasmid-mediated enzymes CTX-M-8 and CTX-M-9. The substrate profile of the noninducible ERP-1 was similar to that of these beta-lactamases. ERP-1 is the first extended-spectrum beta-lactamase from an enterobacterial species that is plant associated and plant pathogenic.