Journal of molecular biology · 2000
Structure of the PHD zinc finger from human Williams-Beuren syndrome transcription factor.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Pascual J, Martinez-Yamout M, Dyson H J, Wright P E
Аннотация
The PHD (plant homeo domain) is a approximately 50-residue motif found mainly in proteins involved in eukaryotic transcription regulation. The characteristic sequence feature is a conserved Cys(4)-HisCys(3) zinc binding motif. We have determined the solution structure of the PHD motif from the human Williams-Beuren syndrome transcription factor (WSTF) protein. The domain folds into an interleaved zinc finger which binds two Zn(2+) in a similar manner to that of the RING and FYVE domains. The structure reveals a conserved zinc-binding core, together with two variable loops that are likely candidates for interactions between the various PHD domains and their specific ligands.
Предметные рубрики MeSH
Amino Acid SequenceHomeodomain ProteinsHumansModels, MolecularMolecular Sequence DataNuclear Magnetic Resonance, BiomolecularPeptide FragmentsProtein FoldingProtein Structure, SecondaryProtein Structure, TertiarySequence AlignmentSequence Homology, Amino AcidStructure-Activity RelationshipTranscription FactorsWilliams SyndromeZincZinc Fingers