Organic letters · 2026
Deciphering the O-Carbamoylation Modification Mechanism in Venturicidin A Biosynthesis.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Chen Qi, Xie Chunya, Liu Jiaozhuang, Qiao Zhi, Peng Zhenghao, Liu Liangting, He Xianying, Ling Chunyao, Zou Zhengrong, Teng Yan-Bin, Xie Yunchang
Аннотация
Herein, VtdB was identified as an essential O-carbamoyltransferase that catalyzes the conversion of venturicidin B (3) to venturicidin A (1). Notably, a 2.8 Å resolution crystal structure of the VtdB-substrate complex (VtdB/VTD-B) revealed that 3 occupies a specific hydrophobic pocket within the Kael-like domain, where His35 plays a critical deprotonation role during enzymatic catalysis. These biochemical and structural research provides the first mechanistic insight into d-olivose-glycosylated macrolide recognition by the carbamoyltransferase, enabling its future engineering.