FEBS letters · 2023
A scorpion toxin affecting sodium channels shows double cis-trans isomerism.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Mineev Konstantin S, Chernykh Mikhail A, Motov Vladislav V, Prudnikova Daria A, Pavlenko Daniil M, Kuzmenkov Alexey I, Peigneur Steve, Tytgat Jan, Vassilevski Alexander A
Аннотация
Scorpion α-toxins (α-NaTx) inhibiting the inactivation of voltage-gated sodium channels (Nav ) are a well-studied family of small proteins. We previously showed that the structure of α-NaTx specificity module responsible for selective Nav binding is governed by an interplay between the nest and niche protein motifs. Here, we report the solution structure of the toxin Lqq4 from the venom of the scorpion Leiurus quinquestriatus. Unexpectedly, we find that this toxin presents an ensemble of long-lived structurally distinct states. We unequivocally assign these states to the alternative configurations (cis-trans isomers) of two peptide bonds: V56-P57 and C17-G18; neither of the cis isomers has been described in α-NaTx so far. We argue that the native conformational space of α-NaTx is wider than assumed previously.