Angiogenesis · 2024
A C-type lectin from Bothrops jararacussu venom reprograms endothelial cell biology.
Письмо в редакциюПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Baudou Federico G, Charó Nancy L, Scheidegger Marco A, Stupirski Juan C, Pérez Sáez Juan M, Troncoso María F, Massaro Mora, de Roodt Adolfo R, De Marzi Mauricio C, Schattner Mirta, Rabinovich Gabriel A
Аннотация
Snake venoms are intricate mixtures of enzymes and bioactive factors that induce a range of detrimental effects in afflicted hosts. Certain Viperids, including Bothrops jararacussu, harbor C-type lectins (CTLs) known for their modulation of a variety of host cellular responses. In this study, we isolated and purified BjcuL, a CTL from B. jararacussu venom and investigated its impact on endothelial cell behavior, contrasting it with human galectin-1 (Gal-1), a prototype member of the galectin family with shared β-galactoside-binding activity. We found that BjcuL binds to human dermal microvascular endothelial cells (HMECs) in a concentration- and carbohydrate-dependent fashion and reprograms the function of these cells, favoring a pro-inflammatory and pro-coagulant endothelial phenotype. In light of the quest for universal antagonists capable of mitigating the harmful consequences of snake venoms, BjcuL emerges as a promising target to be blocked in order to regulate pathological endothelial cell responses.