Chemical communications (Cambridge, England) · 2026
Chemical basis for arginine citrullination by human PAD4.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Bilgin Nurgül, Moesgaard Laust, Kongsted Jacob, Mecinović Jasmin
Аннотация
Peptidyl arginine deiminase 4 (PAD4)-catalysed citrullination of arginine residues in histone proteins plays an important role in eukaryotic gene regulation. Enzyme assays with histone H4 peptides possessing the simplest arginine mimics demonstrate that human PAD4 exhibits narrow substrate selectivity. Computational analyses reveal that the arginine substrate recognition is governed by strong noncovalent interactions with PAD4 and energetically favourable desolvation of the PAD4 active site.