MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1039/c3cc43219j

Медицинская библиотека · Chemical communications (Cambridge, England) · 2013

Evidence that the catenane form of CS2 hydrolase is not an artefact.

van Eldijk Mark B, van Leeuwen Iris, Mikhailov Victor A, Neijenhuis Lotte, Harhangi Harry R, van Hest Jan C M, Jetten Mike S M, Op den Camp Huub J M, Robinson Carol V, Mecinović Jasmin

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПеревод в очереди

Аннотация

CS2 hydrolase, a zinc-dependent enzyme that converts carbon disulfide to carbon dioxide and hydrogen sulfide, exists as a mixture of octameric ring and hexadecameric catenane forms in solution. A combination of size exclusion chromatography, multi-angle laser light scattering, and mass spectrometric analyses revealed that the unusual catenane structure is not an artefact, but a naturally occurring structure.

Для цитирования: van Eldijk Mark B, van Leeuwen Iris, Mikhailov Victor A, Neijenhuis Lotte, Harhangi Harry R, van Hest Jan C M, Jetten Mike S M, Op den Camp Huub J M, Robinson Carol V, Mecinović Jasmin. Evidence that the catenane form of CS2 hydrolase is not an artefact.. Chemical communications (Cambridge, England). 2013. DOI: 10.1039/c3cc43219j.

Предметные рубрики MeSH

AcidianusAnthracenesArchaeal ProteinsCarbon DisulfideHydrolasesLightProtein Structure, QuaternaryScattering, Radiation
Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.