Neurology · 2003
Carnitine palmitoyltransferase II deficiency: molecular and biochemical analysis of 32 patients.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Wieser T, Deschauer M, Olek K, Hermann T, Zierz S
Аннотация
The authors investigated 32 patients with the muscle form of CPT II deficiency. Total carnitine palmitoyltransferase enzyme system (CPT) activity was normal but abnormally inhibited by malonyl-CoA, palmitoyl-CoA, and the detergents Triton X and Tween 20. Mutation analysis identified three described mutations (S113L, P50H, and F448L) and two novel mutations (M214T and Y479F). Using modeling techniques, a structure could be identified anchoring the protein in the membrane. Only one of the five mutations (Y479F) is located within this region.
Предметные рубрики MeSH
Amino Acid SequenceAmino Acid SubstitutionCarnitine O-PalmitoyltransferaseCell MembraneChromosomes, Human, Pair 1Computer SimulationDNA Mutational AnalysisHelix-Turn-Helix MotifsHumansLipid BilayersLipid Metabolism, Inborn ErrorsModels, MolecularMolecular Sequence DataMutation, MissenseMyoglobinuriaPoint MutationProtein ConformationProtein Structure, TertiaryRhabdomyolysisSequence AlignmentSequence DeletionSequence Homology, Amino Acid