Annals of the New York Academy of Sciences · 2003
Atypical [(3)H]clonidine binding sites in human caudate and platelets on cryostat-cut sections.
СтатьяПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Zhu H, Halaris A, Piletz J E
Аннотация
Pharmacological characterization is described for a human imidazoline binding site (I-site) labeled by [(3)H]clonidine using standard autoradiographic method. Under conditions that mask alpha(2)-adrenergic sites, only a single high affinity site was observed in human caudate and blood platelet sections. Affinity constants (K(i)) were highly correlated between the two tissues (r = 0.90, P = 0.0003). This site is dissimilar to classical I(1) and I(2) sites, even though both tissues possess abundant I(1) and I(2) sites by filtration binding methods. It is suggested that the isotonic buffer conditions inherent to the procedure alter drug affinities to the classical I(1) site.