bioRxiv : the preprint server for biology · 2025
Susceptibility to Penicillin G and Ceftriaxone in Three Clinical Treponema pallidum Isolates is not Altered by Amino Acid Polymorphisms in the Tp0705 Penicillin Binding Protein.
СтатьяПрепринтНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Tantalo Lauren C, Chamakuri Kathyani D, Greninger Alexander L, Lieberman Nicole A P, Giacani Lorenzo
Аннотация
UNLABELLED: We demonstrated no differences in susceptibility to penicillin G and ceftriaxone in three modern T. pallidum isolates (UW244B, UW249B, and UW330B), each carrying a variant of the penicillin-binding protein (PBP) Tp0705. This suggests that these polymorphisms should not be a reason for concern when β-lactams are prescribed for syphilis treatment.
SUMMARY: We report that three modern Treponem a pallidum isolates carrying amino acid polymorphisms at positions 506, 625, and 708 of the penicillin-binding protein (PBP) Tp0705 are equally susceptible to penicillin G and ceftriaxone.
SUMMARY: We report that three modern Treponem a pallidum isolates carrying amino acid polymorphisms at positions 506, 625, and 708 of the penicillin-binding protein (PBP) Tp0705 are equally susceptible to penicillin G and ceftriaxone.