Toxicon : official journal of the International Society on Toxinology · 1998
Purification and partial characterization of a thrombin-like enzyme, balterobin, from the venom of Bothrops alternatus.
Сравнительное исследованиеСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Smolka M B, Marangoni S, Oliveira B, Novello J C
Аннотация
A thrombin-like enzyme, balterobin, was purified from the venom of Bothrops alternatus. The purification steps included Sephadex G-75, heparin-sepharose and reverse phase HPLC C-18 column. Balterobin showed an apparent molecular weight of 30,000 in non-reduced conditions and displays a specific coagulant activity of 32.8 NIH units/mg over bovine fibrinogen. It also exhibits arginine amidase activity on DL-BAPNA. Like thrombin-like enzymes from other snakes, balterobin possesses valine as N-terminal residue, and is inhibited by PMSF.