Biochemical and biophysical research communications · 1996
Primary structure of alboaggregin-B purified from the venom of Trimeresurus albolabris.
Сравнительное исследованиеСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Usami Y, Suzuki M, Yoshida E, Sakurai Y, Hirano K, Kawasaki T, Fujimura Y, Titani K
Аннотация
The complete amino acid sequences of alpha and beta subunits of alboaggregin-beta are presented. The alpha and beta subunits were separated by reversed-phase HPLC after reduction and S-pyridylethylation, and their sequences were determined by analysis of peptides generated by enzymatic or chemical digestion. The alpha and beta subunits consist of 133 and 123 amino acid residues, respectively. The sequences are highly homologous to each other (41.4% identity) and also to those of the alpha and beta subunits of botrocetin (a von Willebrand factor modulator) and the A and B chains of factor IX/X binding protein from other snake venoms. It is also homologous to C-type lectins with a homodimeric structure, but it shows no lectin-like activity.