MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1016/0041-0101(93)90395-y

Медицинская библиотека · Toxicon : official journal of the International Society on Toxinology · 1993

Some properties of a capillary permeability-increasing enzyme-2 from the venom of Agkistrodon caliginosus (Kankoku-Mamushi).

Shimokawa K, Takahashi H

СтатьяПеревод в очереди

Аннотация

Capillary permeability-increasing enzyme-2 (CPI-enzyme-2) consists of a single polypeptide chain with an isoelectric point of pH 3.5. The enzyme is composed of 369 amino acid residues, based on a mol. wt of 44,000, and contains 20.3% carbohydrate. Both arginine ester hydrolytic and capillary permeability-increasing activities of the enzyme were inhibited by treatment with diisopropylfluorophosphate, indicating that the enzyme is a serine proteinase. The N-terminal amino acid sequence shows homology with that of CPI-enzyme-1 and similarity to those of batroxobin or kallikrein-like enzyme from other snake venoms.

Для цитирования: Shimokawa K, Takahashi H. Some properties of a capillary permeability-increasing enzyme-2 from the venom of Agkistrodon caliginosus (Kankoku-Mamushi).. Toxicon : official journal of the International Society on Toxinology. 1993. DOI: 10.1016/0041-0101(93)90395-y.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.