MedElevator
Войти в исследования Biochemical and biophysical research communications · 2011
Solution structure of a short-chain insecticidal toxin LaIT1 from the venom of scorpion Liocheles australasiae.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Horita Shoichiro, Matsushita Nobuto, Kawachi Tomoyuki, Ayabe Reed, Miyashita Masahiro, Miyakawa Takuya, Nakagawa Yoshiaki, Nagata Koji, Miyagawa Hisashi, Tanokura Masaru
Аннотация
The solution structure of an insecticidal toxin LaIT1, a 36-residue peptide with a unique amino-acid sequence and two disulfide bonds, isolated from the venom of the scorpion Liocheles australasiae was determined by heteronuclear NMR spectroscopy. Structural similarity search showed that LaIT1 exhibits an inhibitory cystine knot (ICK)-like fold, which usually contains three or more disulfide bonds. Mutational analysis has revealed that two Arg residues of LaIT1, Arg(13) and Arg(15), play significant roles in insecticidal activity.