Biochemical and biophysical research communications · 2011
A naturally-occurring carboxyl-terminally truncated α-scorpion toxin is a blocker of sodium channels.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Gao Bin, Zhu Limei, Zhu Shunyi
Аннотация
α-Scorpion toxins constitute a multigene family of evolutionarily conserved venom peptides that inhibit sodium channel inactivation and increase its peak current. Here, we describe the characterization of a new α-scorpion toxin gene expressed in the venom gland of Mesobuthus eupeus that encodes a carboxyl-terminally truncated product of 38 residues (named MeuNaTxα(NT)-1). Synthetic MeuNaTxα(NT)-1 was oxidized to form two disulfide bridges in an alkaline environment and the refolded peptide exhibits different structure and function from the classical α-scorpion toxin. MeuNaTxα(NT)-1 blocks sodium channels on rat dorsal root ganglia (DRG) neurons without impact on the inactivation of the channels. This work provides a clue for evolution-guided design of channel blockers for therapeutic aims.