Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America · 2021
Biosynthesis of fosfomycin in pseudomonads reveals an unexpected enzymatic activity in the metallohydrolase superfamily.
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Simon Max A, Ongpipattanakul Chayanid, Nair Satish K, van der Donk Wilfred A
Аннотация
The epoxide-containing phosphonate natural product fosfomycin is a broad-spectrum antibiotic used in the treatment of cystitis. Fosfomycin is produced by both the plant pathogen Pseudomonas syringae and soil-dwelling streptomycetes. While the streptomycete pathway has recently been fully elucidated, the pseudomonad pathway is still mostly elusive. Through a systematic evaluation of heterologous expression of putative biosynthetic enzymes, we identified the central enzyme responsible for completing the biosynthetic pathway in pseudomonads. The missing transformation involves the oxidative decarboxylation of the intermediate 2-phosphonomethylmalate to a new intermediate, 3-oxo-4-phosphonobutanoate, by PsfC. Crystallographic studies reveal that PsfC unexpectedly belongs to a new class of diiron metalloenzymes that are part of the polymerase and histidinol phosphatase superfamily.