Organic letters · 2026
Tyrosine-Selective Polyfluoroaryl Modification Enables Bioactive Peptides with Enhanced Membrane Permeability and Ligation Capability.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Zuo Quan, Li Guoqing, He Quanshu, Wang Xingkai, Zhang Zirui, Huang Zihan, Yan Jie, Tian Hao, Huang Hongyi, Yang Ximiao, Lu Junlong, Wang Rui, Hu Kuan
Аннотация
We report a tyrosine-selective polyfluoroaryl modification strategy using tetrafluoro-substituted N-methyl luminol reagents. Under mild oxidative conditions, this platform achieves rapid and chemoselective functionalization of Tyr residues across diverse bioactive peptides. The installed tetrafluoroaryl motif serves as a versatile handle for linker-free peptide-peptide ligation via SNAr with N-terminal cysteines, as confirmed by 19F NMR and X-ray crystallography. Furthermore, this modification significantly enhances the membrane permeability of cell-penetrating peptides, enabling the cytosolic delivery of macromolecular cargos. This work provides a unified workflow for peptide fluorination, programmable ligation, and physicochemical optimization.