Acta crystallographica. Section F, Structural biology communications · 2015
Crystallographic studies of aspartate racemase from Lactobacillus sakei NBRC 15893.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Fujii Tomomi, Yamauchi Takae, Ishiyama Makoto, Gogami Yoshitaka, Oikawa Tadao, Hata Yasuo
Аннотация
Aspartate racemase catalyzes the interconversion between L-aspartate and D-aspartate and belongs to the PLP-independent racemases. The enzyme from the lactic acid bacterium Lactobacillus sakei NBRC 15893, isolated from kimoto, is considered to be involved in D-aspartate synthesis during the brewing process of Japanese sake at low temperatures. The enzyme was crystallized at 293 K by the sitting-drop vapour-diffusion method using 25%(v/v) PEG MME 550, 5%(v/v) 2-propanol. The crystal belonged to space group P3121, with unit-cell parameters a = b = 104.68, c = 97.29 Å, and diffracted to 2.6 Å resolution. Structure determination is under way.