FEBS letters · 2014
Crystal structure of phospholipase PA2-Vb, a protease-activated receptor agonist from the Trimeresurus stejnegeri snake venom.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Zeng Fuxing, Zhang Wenjuan, Xue Nairui, Teng Maikun, Li Xu, Shen Bing
Аннотация
Phospholipase A2 (PLA2) is an important component in snake venoms. Here, an acidic PLA2, designated PA2-Vb was isolated from the Trimeresurus stejnegeri snake venom. PA2-Vb acts on a protease-activated receptor (PAR-1) to evoke Ca(2+) release through the inositol 1,4,5-trisphosphate receptor (IP3R) and induces mouse aorta contraction. PAR-1, phospholipase C and IP3R inhibitors suppressed PA2-Vb-induced aorta contraction. The crystal structure reveals that PA2-Vb has the typical fold of most snake venom PLA2. Several PEG molecules bond to a positively charged pocket. The finding offers a novel pharmacological basis of the structure for investigating the PAR-1 receptor and suggests potential applications for PA2-Vb in the vascular system.