Journal of peptide science : an official publication of the European Peptide Society · 2006
Deduction of functional peptide motifs in scorpion toxins.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Tan Paul T J, Ranganathan Shoba, Brusic Vladimir
Аннотация
Scorpion toxins are important physiological probes for characterizing ion channels. Molecular databases have limited functional annotation of scorpion toxins. Their function can be inferred by searching for conserved motifs in sequence signature databases that are derived statistically but are not necessarily biologically relevant. Mutation studies provide biological information on residues and positions important for structure-function relationship but are not normally used for extraction of binding motifs. 3D structure analyses also aid in the extraction of peptide motifs in which non-contiguous residues are clustered spatially. Here we present new, functionally relevant peptide motifs for ion channels, derived from the analyses of scorpion toxin native and mutant peptides.
Предметные рубрики MeSH
Amino Acid MotifsAmino Acid SequenceAnimalsBinding, CompetitiveChloride ChannelsDatabases, FactualKv1.1 Potassium ChannelMolecular Sequence DataMutationProtein Structure, SecondaryProtein Structure, TertiaryScorpion VenomsScorpionsSequence AlignmentSequence Homology, Amino AcidSodium ChannelsStructure-Activity Relationship