FEBS letters · 1999
Functional expression of alpha-latrotoxin in baculovirus system.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Volynski K E, Nosyreva E D, Ushkaryov Y A, Grishin E V
Аннотация
To facilitate the study of the mechanism of alpha-latrotoxin action, it is necessary to create a biologically active recombinant toxin. Mature alpha-latrotoxin is naturally produced by post-translational cleavage, probably at two furin sites located at the N- and C-termini of the precursor. A recombinant baculovirus has now been constructed, which encodes the melittin signal peptide fused to the 130-kDa mature toxin between the furin sites. Insect cells, infected with this baculovirus, secreted recombinant alpha-latrotoxin. This was partially purified and proved indistinguishable from the natural toxin with respect to its molecular mass, immunostaining, toxicity to mice, binding to alpha-latrotoxin receptors (latrophilin or neurexin Ialpha) and electrophysiological recording in the mouse diaphragm. The successful expression of recombinant alpha-latrotoxin permits mutational analysis of the toxin.