Nature methods · 2026
Overcoming air-water interface-induced artifacts in cryo-EM with protein nanocrates.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Jenkins Matthew C, Bobe Daija, Johnston Jake D, Cheung Jonah, Karasawa Akira, Zimanyi Christina M, Dermanci Ömer, McManus Collin T, Finn M G, de Marco Alex, Kopylov Mykhailo
Аннотация
Contact with the air-water interface can bias the orientation of macromolecules during cryo-electron microscopy sample preparation, leading to uneven sample distribution, preferred orientation and damage to the molecules of interest. To prevent this, we describe a method to encapsulate target proteins within highly hydrophilic, structurally homogeneous and stable protein shells, which we refer to as 'nanocrates' for this purpose. Here we describe the packaging, data acquisition and reconstruction of three proof-of-principle examples, each illuminating a different aspect of the method: apoferritin (demonstrating high-resolution), thyroglobulin (solving a known preferred orientation problem) and 7,8-dihydroneopterin aldolase (a structure previously uncharacterized by cryo-electron microscopy).