FEBS letters · 2019
Structural analysis of Borrelia burgdorferi periplasmic lipoprotein BB0365 involved in Lyme disease infection.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Brangulis Kalvis, Akopjana Inara, Petrovskis Ivars, Kazaks Andris, Jekabsons Atis, Jaudzems Kristaps, Viksna Arturs, Bertins Maris, Tars Kaspars
Аннотация
The periplasmic lipoprotein BB0365 of the Lyme disease agent Borrelia burgdorferi is expressed throughout mammalian infection and is essential for all phases of Lyme disease infection; its function, however, remains unknown. In the current study, our structural analysis of BB0365 revealed the same structural fold as that found in the NqrC and RnfG subunits of the NADH:quinone and ferredoxin:NAD+ sodium-translocating oxidoreductase complexes, which points to a potential role for BB0365 as a component of the sodium pump. Additionally, BB0365 coordinated Zn2+ by the His51, His55, His140 residues, and the Zn2+ -binding site indicates that BB0365 could act as a potential metalloenzyme; therefore, this structure narrows down the potential functions of BB0365, an essential protein for B. burgdorferi to cause Lyme disease.