Methods in molecular biology (Clifton, N.J.) · 2018
Identification of Acetylated Proteins in Borrelia burgdorferi.
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Yang Youyun, Wolfe Alan, Yang X Frank
Аннотация
Posttranslational modification (PTM) of proteins has emerged as a major regulatory mechanism in all three domains of life. One emerging PTM is Nε-lysine acetylation-the acetylation of the epsilon amino group of lysine residues. Nε-lysine acetylation is known to regulate multiple cellular processes. In eukaryotes, it regulates chromatin structure, transcription, metabolism, signal transduction, and the cytoskeleton. Recently, multiple groups have detected Nε-lysine acetylation in diverse bacterial phyla, but no work on protein acetylation in Borrelia burgdorferi has been reported. Here, we describe a step-by-step protocol to identify Nε-lysine acetylated proteins in B. burgdorferi.