MedElevator
Войти в исследования Структурный и функциональный анализ BB0689 из Borrelia burborferi, члена бактериальной суперсемьи CAP.
Аннотация
Спирошет Боррелия Бурдорфери является причиной болезни Лайма и передается из зараженных иксодов млекопитающим после укуса клеща. Протеин внешней поверхности BB0689 из B. burgdorferi регулируется, когда галочка питается, что указывает на потенциальную роль BB0689 в патогенезе Лайма. Мы определили кристаллическую структуру BB0689, которая показала, что протеин принадлежит суперсемьи CAP. Хотя домена ПСД широко распространена во всех трех клеточных областях жизни, до сих пор домена ПСП изучалась только в эукариотах, где она обычно связана с некоторыми другими областями, образующими многодоменный белок, и связана с млекопитающим репродуктивным трактом, реакцией растений на патогены, аллергенами яда от насекомых и рептилий, а также ростом опухолей мозга человека. Хотя точная функция изолированного домена ПСД остается неясной, в последнее время несколько функций, включая связывание холестерина, липидов и сульфата гепарана, были отнесены к различным доменам ПСД. В этом исследовании была проанализирована и сопоставлена с ранее решенными кристаллическими структурами репрезентативных ПСД структура домена бактериальных ПСД, и была изучена функция BB0689. Для определения потенциальной функции BB0689 и определения того, сохранены ли функции, приписываемые белкам домена ПСП, была проанализирована связь ранее сообщенных партнеров по взаимодействию домена ПСП, и результаты показали, что BB0689 обладает уникальной функцией, которую еще предстоит обнаружить.
Название и аннотация на языке оригинала
Structural and functional analysis of BB0689 from Borrelia burgdorferi, a member of the bacterial CAP superfamily.
Spirochete Borrelia burgdorferi is the causative agent of Lyme disease and is transmitted from infected Ixodes ticks to a mammalian host after a tick bite. The outer surface protein BB0689 from B. burgdorferi is up-regulated when the tick feeds, which indicates a potential role for BB0689 in Lyme disease pathogenesis. We have determined the crystal structure of BB0689, which revealed that the protein belongs to the CAP superfamily. Though the CAP domain is widespread in all three cellular domains of life, thus far the CAP domain has been studied only in eukaryotes, in which it is usually linked to certain other domains to form a multi-domain protein and is associated with the mammalian reproductive tract, the plant response to pathogens, venom allergens from insects and reptiles, and the growth of human brain tumors. Though the exact function of the isolated CAP domain remains ambiguous, several functions, including the binding of cholesterol, lipids and heparan sulfate, have been recently attributed to different CAP domain proteins. In this study, the bacterial CAP domain structure was analyzed and compared with the previously solved crystal structures of representative CAPs, and the function of BB0689 was examined. To determine the potential function of BB0689 and ascertain whether the functions that have been attributed to the CAP domain proteins are conserved, the binding of previously reported CAP domain interaction partners was analyzed, and the results suggested that BB0689 has a unique function that is yet to be discovered.
Предметные рубрики MeSH
Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.