Гепарентная сульфатная гликозаминогликанцы - это лиганды для связанных с OspF белков спирошета болезни Лайм.
Аннотация
Борелия Бурдорфери, агент болезни Лайма, распространяется с места клеща на ткани, такие, как сердце, суставы и нервные ткани. Принимающие гликосаминогликаны, сильно модифицированные повторяющиеся дисакчариды, присутствующие на поверхностях клеток и в внеклеточной матрице, являются общими целями микробных патогенов во время колонизации тканей. В то время как было выявлено несколько дерматановых сульфатов, связывающих B. burgdorferi adhesins, Б. бурдорфери адхесины, документально подтвержденные в целях поощрения спирошета, связывающего с сульфатом гепарана, пока еще не выявлены. Связанные с OspEF белки (Erps) — большое семейство пласмидно-поверхностных липопротеинов, которые образуются в млекопитающем хосте, могут быть разделены на связанные с OspF, OspEF-лидер-пептид (Elp) и OspE субфамилы. Мы показываем здесь, что один из членов подсемейства, связанного с ОспФ, Эрпп, связывается с сульфатом гепарата и, когда он производится на поверхности неаферентного штамма B. burgorferi, ErpG поощряет гепаратную сульфатную бактериальную привязанность к глиальной, но не эндотелиальной, синавиальной или дыхательной эпителиальной клетке. Шесть других связанных с OspF белков были способны связать сульфат гепарана, в то время как репрезентативные белки, связанные с OspE и Elp, не имели такой активности. Эти результаты свидетельствуют о том, что связанные с OspF белки представляют собой гепаратные сульфатные адгезины, по крайней мере один из которых способствует бактериальной привязанности к глиарным клеткам.
Название и аннотация на языке оригинала
Host cell heparan sulfate glycosaminoglycans are ligands for OspF-related proteins of the Lyme disease spirochete.
Borrelia burgdorferi, the agent of Lyme disease, spreads from the site of the tick bite to tissues such as heart, joints and the nervous tissues. Host glycosaminoglycans, highly modified repeating disaccharides that are present on cell surfaces and in extracellular matrix, are common targets of microbial pathogens during tissue colonization. While several dermatan sulfate-binding B. burgdorferi adhesins have been identified, B. burgdorferi adhesins documented to promote spirochetal binding to heparan sulfate have not yet been identified. OspEF-related proteins (Erps), a large family of plasmid-encoded surface lipoproteins that are produced in the mammalian host, can be divided into the OspF-related, OspEF-leader peptide (Elp) and OspE-related subfamilies. We show here that a member of the OspF-related subfamily, ErpG, binds to heparan sulfate and when produced on the surface of an otherwise non-adherent B. burgdorferi strain, ErpG promotes heparan sulfate-mediated bacterial attachment to the glial but not the endothelial, synovial or respiratory epithelial cells. Six other OspF-related proteins were capable of binding heparan sulfate, whereas representative OspE-related and Elp proteins lacked this activity. These results indicate that OspF-related proteins are heparan sulfate-binding adhesins, at least one of which promotes bacterial attachment to glial cells.
Предметные рубрики MeSH
Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.