Toxicon : official journal of the International Society on Toxinology · 2011
Phylogenetic analysis of serine proteases from Russell's viper (Daboia russelli siamensis) and Agkistrodon piscivorus leucostoma venom.
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Sukkapan Pattadon, Jia Ying, Nuchprayoon Issarang, Pérez John C
Аннотация
Serine proteases are widely found in snake venoms. They have variety of functions including contributions to hemostasis. In this study, five serine proteases were cloned and characterized from two different cDNA libraries: factor V activator (RVV-V), alpha fibrinogenase (RVAF) and beta fibrinogenase (RVBF) from Russell's viper (Daboia russelli siamensis), and plasminogen activator (APL-PA) and protein C activator (APL-C) from Agkistrodon piscivorus leucostoma. The snake venom serine proteases were clustered in phylogenetic tree according to their functions. K(A)/K(S) values suggested that accelerated evolution has occurred in the mature protein coding regions in cDNAs of snake venom serine proteases.
Предметные рубрики MeSH
3' Untranslated RegionsAgkistrodonAlgorithmsAmino Acid SequenceAnimalsBase SequenceCrotalid VenomsDatabases, Nucleic AcidGene LibraryMolecular Sequence DataPhylogenyReptilian ProteinsReverse Transcriptase Polymerase Chain ReactionDaboiaSequence AlignmentSequence Analysis, DNASerine EndopeptidasesViper Venoms