MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1074/jbc.m112.433540

Медицинская библиотека · The Journal of biological chemistry · 2013

Природа, богатая марганцами, поддерживает дисмутазу супероксида в патогене болезни Лайма Борелия Бурдорфери.

Aguirre J Dafhne, Clark Hillary M, McIlvin Matthew, Vazquez Christine, Palmere Shaina L, Grab Dennis J, Seshu J, Hart P John, Saito Mak, Culotta Valeria C

СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка правительства СШАМашинный перевод · не проверен

Аннотация

Патоген болезни Лайма Боррелия Бурдорфери представляет собой новый организм, в котором изучается биология металлолопротеина в том смысле, что эта спирошета уникально развивается без необходимости железа. Не только железо низко, но и мы показываем здесь, что Б. Бурдорфери обладает способностью накапливать удивительно высокие уровни марганца. Этот высокий марганец необходим для активации супероксидной дисмутазы (SOD), необходимой для вирулентности. Используя подход, основанный на использовании металлопротеомии, мы показываем, что большая часть B. burborferi SodA непосредственно связана с марганцем, и меньшее количество неактивного фермента накапливается в качестве апопротеина. Другие металлопротеины, возможно, также адаптировались к использованию марганца в качестве софактора, включая BB0366 aminopepptidase. В то время как Б. Бурдорфери Сода эволюционировал в окружающей среде, богатой марганцевым железом, для Mn-SOD таких организмов, как Escherichia coli и дрожжи пекарей, верно обратное. Эти Mn-SOD до сих пор захватывают марганцев в клетке, богатой железом, и мы проверили, верно ли то же самое для Боррелии Сода. Когда Б. Бурдорфери СодА выразился в железосодержащей митохондрии Сакхаромице церевизии, Б. Бурдорфери был бездействующим. Активизм возможен только в том случае, если клетки накапливают чрезвычайно высокие уровни марганца, превосходящие клеточное железо. Кроме того, нет никаких доказательств того, что Минобороны был введен в действие железом. B. Burgdorferi SodA демонстрирует мощную общую гомологию с другими членами семейства Mn-SOD, но компьютерная модель выявила некоторые необычные особенности сети связывания водорода рядом с активным местом фермента. Уникальные свойства B. burborferi SodA могут представлять собой адаптацию к выражению в среде спироше, богатой марганцем и бедной железом.

Для цитирования: Aguirre J Dafhne, Clark Hillary M, McIlvin Matthew, Vazquez Christine, Palmere Shaina L, Grab Dennis J, Seshu J, Hart P John, Saito Mak, Culotta Valeria C. A manganese-rich environment supports superoxide dismutase activity in a Lyme disease pathogen, Borrelia burgdorferi.. The Journal of biological chemistry. 2013. DOI: 10.1074/jbc.m112.433540.
Название и аннотация на языке оригинала

A manganese-rich environment supports superoxide dismutase activity in a Lyme disease pathogen, Borrelia burgdorferi.

The Lyme disease pathogen Borrelia burgdorferi represents a novel organism in which to study metalloprotein biology in that this spirochete has uniquely evolved with no requirement for iron. Not only is iron low, but we show here that B. burgdorferi has the capacity to accumulate remarkably high levels of manganese. This high manganese is necessary to activate the SodA superoxide dismutase (SOD) essential for virulence. Using a metalloproteomic approach, we demonstrate that a bulk of B. burgdorferi SodA directly associates with manganese, and a smaller pool of inactive enzyme accumulates as apoprotein. Other metalloproteins may have similarly adapted to using manganese as co-factor, including the BB0366 aminopeptidase. Whereas B. burgdorferi SodA has evolved in a manganese-rich, iron-poor environment, the opposite is true for Mn-SODs of organisms such as Escherichia coli and bakers' yeast. These Mn-SODs still capture manganese in an iron-rich cell, and we tested whether the same is true for Borrelia SodA. When expressed in the iron-rich mitochondria of Saccharomyces cerevisiae, B. burgdorferi SodA was inactive. Activity was only possible when cells accumulated extremely high levels of manganese that exceeded cellular iron. Moreover, there was no evidence for iron inactivation of the SOD. B. burgdorferi SodA shows strong overall homology with other members of the Mn-SOD family, but computer-assisted modeling revealed some unusual features of the hydrogen bonding network near the enzyme's active site. The unique properties of B. burgdorferi SodA may represent adaptation to expression in the manganese-rich and iron-poor environment of the spirochete.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.