Science (New York, N.Y.) · 1998
Structural conservation in prokaryotic and eukaryotic potassium channels.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
MacKinnon R, Cohen S L, Kuo A, Lee A, Chait B T
Аннотация
Toxins from scorpion venom interact with potassium channels. Resin-attached, mutant K+ channels from Streptomyces lividans were used to screen venom from Leiurus quinquestriatus hebraeus, and the toxins that interacted with the channel were rapidly identified by mass spectrometry. One of the toxins, agitoxin2, was further studied by mutagenesis and radioligand binding. The results show that a prokaryotic K+ channel has the same pore structure as eukaryotic K+ channels. This structural conservation, through application of techniques presented here, offers a new approach for K+ channel pharmacology.
Предметные рубрики MeSH
Amino Acid SequenceBacterial ProteinsBinding SitesCharybdotoxinModels, MolecularMolecular Sequence DataPoint MutationPotassium Channel BlockersPotassium ChannelsProtein ConformationRadioligand AssayRecombinant ProteinsScorpion VenomsSequence AlignmentShaker Superfamily of Potassium ChannelsSpectrometry, Mass, Matrix-Assisted Laser Desorption-IonizationStreptomyces