Journal of bacteriology · 2012
Calcium causes multimerization of the large adhesin LapF and modulates biofilm formation by Pseudomonas putida.
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Martínez-Gil Marta, Romero Diego, Kolter Roberto, Espinosa-Urgel Manuel
Аннотация
LapF is a large secreted protein involved in microcolony formation and biofilm maturation in Pseudomonas putida. Its C-terminal domain shows the characteristics of proteins secreted through a type I secretion system and includes a predicted calcium binding motif. We provide experimental evidence of specific binding of Ca(2+) to the purified C-terminal domain of LapF (CLapF). Calcium promotes the formation of large aggregates, which disappear in the presence of the calcium chelator EGTA. Immunolocalization of LapF also shows the tendency of this protein to accumulate in vivo in certain extracellular regions. These findings, along with results showing that calcium influences biofilm formation, lead us to propose a model in which P. putida cells interact with each other via LapF in a calcium-dependent manner during the development of biofilms.