Toxicon : official journal of the International Society on Toxinology · 2006
Isolation and characterization of a novel P-II class snake venom metalloproteinase from Trimeresurus stejnegeri.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Han Yao-Ping, Lu Xiang-Yun, Wang Xue-Feng, Xu Juan
Аннотация
Stejnitin, a novel class P-II snake venom metalloproteinase (SVMP) with a molecular weight of about 35kDa, was purified from Trimeresurus stejnegeri venom. The cDNA of stejnitin encoded a polypeptide of 295 amino acid residues which comprises a signal peptide, proprotein, metalloproteinase domain, spacer and disintegrin domain. The protein sequence deduced from cDNA was confirmed by peptide mass fingerprinting analysis. It is highly homologous to the members of subclass P-IIa SVMPs which comprises metalloproteinase and disintegrin together. Results from DNA fragmentation and flow cytometry analysis also indicated that stejnitin is able to induce apoptosis of ECV304 cells (R=0.908, P=0.012).