Journal of biological inorganic chemistry : JBIC : a publication of the Society of Biological Inorganic Chemistry · 2002
Carbon monoxide dehydrogenase from Rhodospirillum rubrum produces formate.
СтатьяПоддержка правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Heo Jongyun, Skjeldal Lars, Staples Christopher R, Ludden P W
Аннотация
Carbon monoxide dehydrogenase (CODH) from Rhodospirillum rubrum reversibly catalyzes the oxidation of CO to CO(2) at the active site C-cluster. In this article, the reduction of CO(2) to formate is reported as a slow side reaction catalyzed by both Ni-containing CODH and Ni-deficient CODH. Recently, the structures of R. rubrum CODH and its active site NiFeS cluster (the C-cluster) have been solved. The data in this manuscript describe the formate-producing capability of CODH with or without Ni in the active site.