Acta crystallographica. Section F, Structural biology and crystallization communications · 2005
Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of myotoxin I, a Lys49-phospholipase A2 from Bothrops moojeni.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Marchi-Salvador D P, Silveira L B, Soares A M, Fontes M R M
Аннотация
A new myotoxic Lys49-phospholipase A2 isolated from Bothrops moojeni snake venom has been crystallized. The crystals diffracted to 2.18 A resolution using a synchrotron-radiation source and belong to space group C2. The unit-cell parameters are a = 56.8, b = 125.0, c = 64.7 A, beta = 105.5 degrees. Preliminary analysis indicates the presence of four molecules in the asymmetric unit. This may suggest a new quaternary structure for this Lys49-phospholipase A2 in contrast to the dimeric and monomeric structures solved so far for this class of proteins.
Предметные рубрики MeSH
AnimalsCrystallizationCrystallography, X-RayDiffusionDimerizationElectrophoresis, Polyacrylamide GelGroup II Phospholipases A2Isoelectric FocusingLysinePhospholipases AProtein ConformationProtein Structure, QuaternaryProtein Structure, TertiaryReptilian ProteinsSnake VenomsSnakesSynchrotronsX-Ray Diffraction