MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1111/j.1348-0421.1988.tb01473.x

Медицинская библиотека · Microbiology and immunology · 1988

Immunoblotting analysis of anti-rickettsial antibodies produced in patients of Tsutsugamushi disease.

Ohashi N, Tamura A, Suto T

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПеревод в очереди

Аннотация

The reactivity of sera from patients of Tsutsugamushi disease (scrub typhus) with the antigenic polypeptides of Rickettsia tsutsugamushi was analyzed by the immunoblotting method. The reactivity varied greatly among the sera of individual patients tested. IgG and IgM antibodies of most patients reacted with the 54-56 kilodalton (54-56K) polypeptide located on the rickettsial surface, suggesting that this polypeptide is a predominant antigen in the infection. Other polypeptides of 60K, 50-52K, 46-47K, 35K, and 21-25K were reactive with some but not all sera. From the reactivity of these polypeptides, it was suggested that the 54-56K polypeptide is both strain-specific and group-specific, the 60K polypeptide is group-specific, and the 35K and 21-25K polypeptides are subgroup-specific. IgG antibodies seem to be more cross-reactive with polypeptides of multiple strains than IgM antibodies and have a tendency of increased cross-reactivity that was observed in the sera obtained at the later stage of illness.

Для цитирования: Ohashi N, Tamura A, Suto T. Immunoblotting analysis of anti-rickettsial antibodies produced in patients of Tsutsugamushi disease.. Microbiology and immunology. 1988. DOI: 10.1111/j.1348-0421.1988.tb01473.x.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.