Biochimica et biophysica acta · 2004
Crystallization and high-resolution X-ray diffraction data collection of an Asp49 PLA2 from Bothrops jararacussu venom both in the presence and absence of Ca2+ ions.
Сравнительное исследованиеСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Murakami Mário T, Michelan-Duarte Simone, Cintra Adélia C O, Arni Raghuvir K
Аннотация
Snake venom PLA(2)s have been extensively studied due to their role in mediating and disrupting physiological processes such as coagulation, platelet aggregation and myotoxicity. The Ca(2+) ion bound to the putative calcium-binding loop is essential for hydrolytic activity. We report the crystallization in the presence and absence of Ca(2+) and X-ray diffraction data collection at 1.60 angstroms (with Ca(2+)) and 1.36 angstroms (without Ca(2+)) of an Asp49 PLA(2) from Bothrops jararacussu venom. The crystals belong to orthorhombic space group C222(1). Initial refinement and electron density analysis indicate significant conformational changes upon Ca(2+) binding.