Biochemistry and cell biology = Biochimie et biologie cellulaire · 1988
Inhibition of glycogen synthase (casein) kinase-1 by divalent metal ions.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Singh T J
Аннотация
The specificity of glycogen synthase (casein) kinase-1 (CK-1) for different divalent metal ions was explored in this study. Of nine metal ions (Mg2+, Mn2+, Zn2+, Cu2+, Ca2+, Ba2+, Ni2+, Co2+, Fe2+) tested, only Mg2+ supported significant kinase activity. Several of the other metals, however, inhibited the Mg2+-stimulated kinase activity. Half-maximal inhibitions by Mn2+, Zn2+, Co2+, Fe2+, and Ni2+ were observed at 55, 65, 110, 125, and 284 microM, respectively. Kinetic analyses indicate that the metal ions are acting as competitive inhibitors of CK-1 with respect to the protein substrate (casein) and as noncompetitive inhibitors with respect to the nucleotide substrate (ATP). The inhibition of CK-1 by the different metal ions can be reversed by EGTA.