MedElevator
Войти в исследования Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography · 2003
Purification, partial characterization and crystallization of acucetin, a protein containing both disintegrin-like and cysteine-rich domains released by auto-proteolysis of a P-III-type metalloproteinase AaH-IV from Agkistrodon acutus venom.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Zang Jianye, Zhu Zhiqiang, Yu Yang, Teng Maikun, Niu Liwen, Huang Qingqiu, Liu Qun, Hao Quan
Аннотация
AaH-IV, a P-III-type metalloproteinase found in Agkistrodon acutus venom, readily cleaves itself to release a stable protein named acucetin at 310 K under neutral and weakly alkaline conditions. A partial amino-acid residue sequence of acucetin indicates that the protein has a high homology to snake-venom proteins containing both disintegrin-like and cysteine-rich domains. Acucetin has been crystallized in space group R32, with hexagonal unit-cell parameters a = b = 155.98, c = 76.07 A. The V(M) value of about 2.97 A(3) Da(-1) suggests the presence of only one molecule in the asymmetric unit.