Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America · 1999
Interaction between RGS7 and polycystin.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Kim E, Arnould T, Sellin L, Benzing T, Comella N, Kocher O, Tsiokas L, Sukhatme V P, Walz G
Аннотация
Regulators of G protein signaling (RGS) proteins accelerate the intrinsic GTPase activity of certain Galpha subunits and thereby modulate a number of G protein-dependent signaling cascades. Currently, little is known about the regulation of RGS proteins themselves. We identified a short-lived RGS protein, RGS7, that is rapidly degraded through the proteasome pathway. The degradation of RGS7 is inhibited by interaction with a C-terminal domain of polycystin, the protein encoded by PKD1, a gene involved in autosomal-dominant polycystic kidney disease. Furthermore, membranous expression of C-terminal polycystin relocalized RGS7. Our results indicate that rapid degradation and interaction with integral membrane proteins are potential means of regulating RGS proteins.
Предметные рубрики MeSH
Amino Acid SequenceB-LymphocytesBinding SitesCysteine EndopeptidasesGTP-Binding ProteinsGene LibraryHumansMolecular Sequence DataMultienzyme ComplexesPolycystic Kidney, Autosomal DominantProteasome Endopeptidase ComplexProtein BiosynthesisProteinsRGS ProteinsRecombinant ProteinsSaccharomyces cerevisiaeSequence AlignmentSequence Homology, Amino AcidTRPP Cation ChannelsTranscription, GeneticUbiquitins