Nature genetics · 1995
p53 modulation of TFIIH-associated nucleotide excision repair activity.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Wang X W, Yeh H, Schaeffer L, Roy R, Moncollin V, Egly J M, Wang Z, Freidberg E C, Evans M K, Taffe B G
Аннотация
p53 has pleiotropic functions including control of genomic plasticity and integrity. Here we report that p53 can bind to several transcription factor IIH-associated factors, including transcription-repair factors, XPD (Rad3) and XPB, as well as CSB involved in strand-specific DNA repair, via its C-terminal domain. We also found that wild-type, but not Arg273His mutant p53 inhibits XPD (Rad3) and XPB DNA helicase activities. Moreover, repair of UV-induced dimers is slower in Li-Fraumeni syndrome cells (heterozygote p53 mutant) than in normal human cells. Our findings indicate that p53 may play a direct role in modulating nucleotide excision repair pathways.
Предметные рубрики MeSH
Adenosine TriphosphatasesAmino Acid SequenceChromosome MappingCockayne SyndromeDNA HelicasesDNA RepairDNA Repair EnzymesDNA-Binding ProteinsEnzyme ActivationHumansLi-Fraumeni SyndromeModels, MolecularMolecular Sequence DataNucleotidesPoly-ADP-Ribose Binding ProteinsProtein Structure, SecondaryProteinsSaccharomyces cerevisiae ProteinsTranscription Factor TFIIHTranscription FactorsTranscription Factors, TFIITumor Cells, CulturedTumor Suppressor Protein p53Xeroderma PigmentosumXeroderma Pigmentosum Group D Protein