Organic letters · 2026
Exploring a Unique Class II Diterpene Cyclase: The Modified Catalytic Acid Motif Contributes to Ring Contraction in Premutilin Synthase.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Helwig Kristin, Xie Jun, Lemke Cody, Xu Meimei, Kang Xinye, Jia Meirong, Peters Reuben J
Аннотация
The class II diterpene cyclase from pleuromutilin biosynthesis contains a unique variant of the otherwise highly conserved DxDD motif (DxDM), which cooperatively serves as the catalytic acid, and uniquely produces an "A" ring contracted product, mutildienyl pyrophosphate (MPP). The correlation between these features was investigated here via substitution of aspartate for methionine, which largely blocks the production of MPP and leads to a novel hydroxylated product, syn-halima-13E-en-5β-ol-15-PP, providing insight into this unique reaction.