The Journal of biological chemistry · 1994
A conserved 5' to 3' exonuclease activity in the yeast and human nucleotide excision repair proteins RAD2 and XPG.
Сравнительное исследованиеСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Habraken Y, Sung P, Prakash L, Prakash S
Аннотация
Saccharomyces cerevisiae RAD2 protein and its human homolog xeroderma pigmentosum group G (XPG) protein function in the incision step of nucleotide excision repair of DNA damaged by ultraviolet light. Both RAD2 and XPG proteins have been shown previously to possess an endonuclease activity. Using DNA substrates labeled at either the 5' end or 3' end, we now demonstrate that RAD2 protein also digests both single-stranded and double-stranded DNAs exonucleolytically with a 5' to 3' directionality. A 5' to 3' exonuclease activity is also present in the XPG protein, indicating evolutionary conservation of this activity. The possible role of RAD2 and XPG 5' to 3' exonuclease activity in nucleotide excision repair is discussed.
Предметные рубрики MeSH
Base SequenceDNA RepairDNA-Binding ProteinsEndodeoxyribonucleasesEndonucleasesExonucleasesFungal ProteinsHumansMolecular Sequence DataNuclear ProteinsOligodeoxyribonucleotidesRecombinant ProteinsSaccharomyces cerevisiaeSaccharomyces cerevisiae ProteinsTranscription FactorsXeroderma PigmentosumDNA Excision Repair Protein ERCC-5